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Untersuchung der Wirkungen von Glucoseoxidase und Transglutaminase bei Getreide
Projekt
Förderkennzeichen: AiF 13506 N
Laufzeit: 01.01.2003
- 31.12.2005
Fördersumme: 242.050 Euro
Forschungszweck: Angewandte Forschung
Die im Mehl vorkommenden (endogenen) Enzyme sind, zusammen mit den Enzymen der Hefe, bei der Herstellung von Backwaren wichtig, weil sie die Teigeigenschaften, die Verarbeitungsqualität und die Eigenschaften des Endproduktes beeinflussen. Abhängig von verschiedenen Bedingungen sind die endogenen Enzymaktivitäten in Getreidemehlen sehr unterschiedlich. Zum Ausgleich werden bei der Herstellung von Backwaren (exogene) Enzyme zugesetzt. Diese Präparate haben eine definierte Zusammensetzung und Spezifität und ermöglichen eine reproduzierbare Herstellung und gleichbleibende Qualität der Backwaren. Neben den klassischen Enzymen pflanzlichen und tierischen Ursprungs aus der Gruppe der Amylasen und Proteasen, stehen heute auch mikrobielle Enzyme aus der Gruppe der Oxidoreduktasen sowie Transglutaminase für die Lebensmittelherstellung zur Verfügung. Die Reaktionsmechanismen und Substratspezifitäten dieser Enzyme sind zwar bekannt, die Wirkung in Teigen und bei der Herstellung von Brot wurde jedoch bisher größtenteils nur makroskopisch beschrieben und ist nicht auf molekularer Ebene aufgeklärt, wodurch noch große Unsicherheit bei der Handhabung besteht.
Ziel des Forschungsvorhaben war es, die Änderung der funktionellen Eigenschaften von Getreideproteinen nach Zusatz der Enzyme Glucoseoxidase und Transglutaminase systematisch zu untersuchen. Bei Glucoseoxidase sollten die Untersuchungen zeigen, ob nur die Proteinfraktion, oder auch die Pentosane für die Wirkung verantwortlich sind. Bei Transglutaminase sollten Proteine aus Milch und Soja mit den Getreideproteinen vernetzt und die funktionellen Eigenschaften der Produkte ermittelt werden.
Forschungsergebnis: Um Einblick in die Wirkungsweise des Mehlverbesserungsmittels Glucoseoxidase zu erhalten, wurden verschiedene mögliche Reaktionen des entstehenden Wasserstoffperoxids untersucht und mit der Wirkung anderer, oxidierend wirkender Teigzusätze verglichen. Es wurden sowohl ein technisches als auch ein reines Enzympräparat untersucht. Es konnte weder eine Oxidation von Tyrosinresten zu Dityrosinresten noch eine Oxidation von reaktiven Thiolgruppen durch Glucoseoxidase in optimaler Dosierung festgestellt werden. Die Wirkung des Enzyms wurde erst durch einen Zusatz des Substrates Glucose deutlich verstärkt. Nach Zugabe von Glucoseoxidase und Glucose war die Wirkung vergleichbar mit der Wirkung von Wasserstoffperoxid. Im Vergleich zu Wasserstoffperoxid wurde für das technische Enzym eine stärkere Wirkung auf die Oxidation der Ferulasäure festgestellt als bei einem reinen Enzym. In einem Modellansatz wurde eine Monophenoloxidase-Nebenaktivität des technischen Enzympräparates ermittelt, die in einem reinen Glucoseoxidase-Präparat nicht nachweisbar war. Damit wurde deutlich, dass kommerzielle Glucoseoxidase-Präparate neben der Hauptaktivität auch eine Phenoloxidase oder Peroxidase-Nebenaktivität aufweisen sollten. Der Einsatz unterschiedlicher Transglutaminase- Konzentrationen und die Analyse der Produkte mit einer kombinierten Extraktion-/HPLC Methode zur Quantifizierung der Proteintypen machte eine Aussage über die Wirkung von Transglutaminase auf einzelne Kleberproteingruppen sowie die Affinität von Transglutaminase gegenüber einzelnen Proteintypen möglich. Hierbei wurde deutlich, dass durch Transglutaminase bevorzugt Gliadinproteine und hochmolekulare Untereinheiten von Glutenin verknüpft werden. Bei hohen Transglutaminase-Konzentrationen fanden auch Reaktionen zwischen hochmolekularen Untereinheiten von Glutenin statt, die zu einer Unlöslichkeit des mehrere Millionen Dalton umfassenden Polymers führte.
Abschnittsübersicht
Fachgebiete
- Lebensmittelchemie
Ausführende Einrichtung
Hans-Dieter-Belitz-Institut für Mehl- und Eiweißforschung e.V. (hdbi)
